Le thé vert et les extraits de vin rouge peuvent aider à arrêter la maladie d'Alzheimer
Des chercheurs de l'Université de Leeds ont déclaré avoir identifié le processus, ou la voie de la maladie, qui permet à des amas de protéines nocives de s'accrocher aux cellules du cerveau, ce qui les fait mourir. Ils ont alors pu interrompre cette voie en utilisant les extraits purifiés d'EGCG de thé vert et de resvératrol de vin rouge.
«Il s’agit d’une étape importante dans l’amélioration de notre compréhension de la cause et de la progression de la maladie d’Alzheimer», a déclaré le chercheur principal, le professeur Nigel Hooper, de la Faculté des sciences biologiques de l’Université.
«C’est une idée fausse selon laquelle la maladie d’Alzheimer fait naturellement partie du vieillissement. C'est une maladie qui, selon nous, peut être guérie en fin de compte en trouvant de nouvelles opportunités pour des cibles médicamenteuses comme celle-ci. "
La maladie d’Alzheimer se caractérise par une accumulation de protéines amyloïdes dans le cerveau, qui s'agglutinent pour former des boules toxiques et collantes de formes variées.
Ces boules s'accrochent à la surface des cellules nerveuses dans le cerveau en se fixant à des protéines à la surface des cellules appelées prions, provoquant un dysfonctionnement des cellules nerveuses et finissant par mourir, expliquent les chercheurs.
"Nous voulions déterminer si la forme précise des boules amyloïdes est essentielle pour qu'elles se fixent aux récepteurs de prions, comme la façon dont une balle de baseball s'insère parfaitement dans son gant", a déclaré le co-auteur, le Dr Jo Rushworth. «Et si tel était le cas, nous voulions voir si nous pouvions empêcher les boules amyloïdes de se lier au prion en modifiant leur forme, car cela empêcherait les cellules de mourir.»
L'équipe a formé des boules amyloïdes dans un tube à essai et les a ajoutées à des cellules cérébrales humaines et animales.
«Lorsque nous avons ajouté les extraits de vin rouge et de thé vert, dont des recherches récentes ont montré qu'ils remodelaient les protéines amyloïdes, les boules amyloïdes n'endommageaient plus les cellules nerveuses», a déclaré Hooper.
«Nous avons vu que c'était parce que leur forme était déformée, de sorte qu'ils ne pouvaient plus se lier au prion et perturber la fonction cellulaire. Nous avons également montré, pour la première fois, que lorsque les boules amyloïdes collent au prion, cela déclenche la production d'encore plus d'amyloïde, dans un cercle vicieux mortel.
Les prochaines étapes de l'équipe de recherche consistent à comprendre exactement comment l'interaction amyloïde-prion tue les neurones, selon Hooper.
«Je suis certain que cela augmentera encore plus notre compréhension de la maladie d'Alzheimer, avec le potentiel de révéler encore plus de cibles médicamenteuses», a-t-il déclaré.
L’étude, financée par le Wellcome Trust, Alzheimer’s Research UK et le Medical Research Council, a été publiée dans le Journal de chimie biologique.
Source: Université de Leeds
